a. β 摺板為高張力的結構
b. 所有的肽鍵都參與鏈間氫鍵的形成，氫鍵與β-摺版的長軸呈垂直關係，氫鍵主要在股間而不是股內，距離為7 Å
c. 肽鏈的胺端在同側為順式，兩殘基間距為0.65nm；不在同側為反式，兩殘基間距為0.70nm。反式較順式平行摺版更加穩定
d. 平行（parallel）摺版在蛋白質中出現時多不少於5 個摺版，而反平行（antiparallel）摺版可以少到僅由兩個β 股組成，由以上結果可以推斷反式摺版結構在熱力學上相對穩定
在β摺疊中，兩條以上胺基酸鏈（肽鏈），或同一條肽鏈之間的不同部分形成平行或反平行排列，成為「股」。肽平面之間呈手風琴狀摺疊，股與股之間會通過氫鍵固定，但氫鍵主要在股間而不是股內。胺基酸殘基的R側鏈分布在片層的上下。
能形成β摺疊的胺基酸殘基一般不大，而且不帶同種電荷，這樣有利於多肽鏈的伸展，如甘氨酸、丙氨酸在β摺疊中出現的幾率最高。免疫球蛋白有大量的β摺疊層。
資料來源：美國伊利諾大學
資料來源：維基百科
參見：蛋白質結構
參見：α螺旋(alpha helix)
參見：β轉角(β turn)
標籤：
蛋白質(protein)
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