資料來源：sciencedirect
胜肽用leucine aminopeptidase或aminopeptidaseM部分水解，所釋出的胺基酸作動力分析，便可推斷出胜肽部分順序。這些酵素能催化胺基末端胜肽鍵的水解，並釋出游離的胺基酸，水解由一胺基酸到另一胺基酸依序進行。
這兩種酶已從豬的腎臟中純化出來：leucine aminopeptidase連接細胞可溶的部分，而aminopeptidaseM為顆粒狀酶，位於細胞的微粒體(microsome)部分。這兩種酶都可購得，適合胜肽有限的切割，但是特異性卻略有不同。脂肪族和芳香族胺基酸水解得很快，其他則水解得較慢，差別在數級大小的範圍上。
Aminopeptidase M催化所有肽鍵的水解，而leucine aminopeptidase則除了proline的亞胺基外，皆可催化水解。結果，用leucine aminopeptidase水解胜肽，將移除胺基末端旁為亞胺鍵的所有胺基酸，因此，所得胜肽的順序起使於X-Pro，”X”為通常的胺基酸。Prolidase能水解-X-Pro的連接，如果剩餘的胺基酸欲釋出，則必須加入leucine aminopeptidase。
Aminopeptidase限制性地切割胜肽，除了提供部分順序外，胺基酸的釋出，也給酸性下不安定胺基酸，asparagine、glutamine 、tryptophan的位置，供給有價值的情報。因為這些胺基酸完整地被釋出，這種直接的鑑定，較完整胜肽（醯胺類或酸基）的電泳移動或tryptophan的分光測量分析的間接認定，更為可靠。
資料來源：輔仁大學
▼胺基酸應用(amino acid application)
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Leucyl aminopeptidases are enzymes that preferentially catalyze the hydrolysis of leucine residues at the N-terminus of peptides and proteins. Other N-terminal residues can also be cleaved, however. leucyl aminopeptidases
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