可逆酵素抑制(Reversible Enzyme inhibition)


透過抑制劑來抑制酵素形成產物(並非純粹抑制受質[S]與酵素結合),抑制劑[I]與酵素[E]的解離常數KIKI越小,抑制劑和酵素越不易解離,抑制能力越強
酵素抑制結果做圖

可以看到competitive inhibitor使Km變大、Vmax不變
noncompetitive inhibitor使Vmax變小、Km不變
uncompetitive inhibitor使Vmax、Km都同時變小
資料來源:themedicalbiochemistrypage


資料來源:國立臺灣大學

A. 競爭型(CI;Competitive inhibition) a. [I]與[S]競爭[E]上的同一結合位,[S]濃度大時可以克服[I]抑制
b. 抑制機制:



資料來源:維基百科
做圖結果為上上圖一
B. 無競爭型(NCINon-competitive inhibition
a. [I][S][E]的結合位不同,不論[E]有無接上[S][I]都可自由接上,[S]濃度增加無法克服I的結合,但當I接上時,酵素仍舊會失去作用
b. 抑制機理:


資料來源:維基百科
做圖結果為上上圖三
C. 非競爭型(Uncompetitive inhibition) a. [I]、[S]與[E]的結合位不同,[I]只能接上[ES](因為構型不同),且[I]會增強[S]對[E]的親和力,[S]濃度增加反而有利[I]抑制
b. 抑制機制:


做圖結果
資料來源:維基百科

▼酵素(enzyme) 顯示/隱藏(show/hide)

13 意見:

  1. uncompetitive inhibitor使Vmas、Km都同時變小吧

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  2. 非競爭跟無競爭是打反了還是其實無所謂?

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  3. 謝謝大大的網站,對考試很受用^ ^

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  4. 請問有沒有直觀的解釋可以理解Km及Vmax在不同inhibitor下變大、不變或變小的原因?

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    1. 個人不專業解釋 ><
      Competitive:基質與抑制劑競爭酵素,導致基質與酵素親和力變小(Km↑),若抑制劑為可逆抑制,則隨著基質濃度增加,可克服抑制劑的影響,故Vmax不變
      Non-competitive:抑制劑使有功能的正常酵素變少,導致Vmax下降,但沒有與抑制劑結合的正常酵素親和力不變(Km不變)
      Uncompetitive:抑制劑促進基質不斷與酵素形成酵素-受質複合體,使親和力上升(Km↓),但隨著基質濃度增加,有功能的酵素也隨之減少,導致Vmax下降

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    2. 我是樓主,感謝樓上回答。過了兩年,現在為了國考回來複習果然讀了兩年醫學系之後有比較聰明一點,下面是我個人的想法:

      1.competitive inhibitor: 很好理解不多解釋。
      2.non-competitive inhibitor: 因inhibitor結合位與受質不同,所以(或是說剛好)可以同時結合E or ES複合物,形成EI orEIS。因此就實驗的角度巨觀來說,我們只能觀察到substrate消失而不能確定到底是與E or EI結合,因此所測得的km不變。且理所當然,S上升也會使得EIS的量增加,故Vmax一定會變小。
      3.uncompetitive inhibitor: 因inhibitor 只能結合到ES形成EIS,對於substrate 來說ES的量因為一部分轉移至EIS了,整個反應往右平衡,因此km變小(結合力升高)。同理,S上升也會使得EIS的量增加,故Vmax一定會變小。

      這邊留給大家一個小問題:non-competitive inhibitor 也會形成EIS,照理來說也會使整個反應向右移啊,為什麼km卻不變呢?
      答:請計算看看加入EI, EIS的平衡式,你會發現剛好抵銷。

      我覺得讀這邊最難的反倒是怎麼記non和un相對是結合到哪種?背完一下子就忘,在這邊徵求口訣!!!

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