異位效應(Allosteric effect)

A. 異位效應結合位：異位效應物（allosteric effectors；modulators）的附著位置（allosteric sites）與受質附著位置（substrate-binding sites）不同。異位效應物的連接，會使酵素產生構型的變化，讓受質或其他配基（ligands）對酵素的親和力（affinity）改變

B. 正向、負向異位效應：正向異位效應物（positive allosteric effectors）會使受質或連接子對酵素的親和力增加，而其連接位置為活化位（activator site）；反之則為負向異位效應物（negative allosteric effectors），連接位置則為抑制位（inhibitory site）

C. 在異位酵素裡

a. A物質會影響其他和A物質相同的異位效應物連接（兩者都是活化子、抑制子、配基），此影響稱為homotropic interactions，這種影響幾乎都是正向異位效應的（homo-同）

b. 若A物質影響不同異位效應物的連接，則稱為heterotropic interactions，這類影響可為正向也可為負向的（heter-異）

資料來源：解剖學BY411

此圖代表單體（monomeric）的酵素模型，A是正向異位效應物（positive allosteric effector，即activator），J為活化位（activator site），A會連接到J上，誘導酵素產生新構型，使受質對酵素產生更大的親和力；I是負向異位效應物（negative allosteric effector，即inhibitor），i為抑制位（inhibitor site），他們的連接會導致酵素構型改變，使受質對酵素的親和力下降
一、異位效應物對phosphofructokinase-1、Fructose-1,6-bisphosphatase影響總覽

酵素	ATP	AMP	F-2,6-P	Citrate
phosphofructokinase-1	－	＋	＋	－
Fructose-1,6-bisphosphatase	＋	－	－	＋

（＋：活化，－：抑制）
1 細部介紹
A. ATP的影響平衡狀態下，ATP濃度遠大於AMP濃度，微量的ATP濃度改變就會造成AMP濃度的大幅度改變。所以，即使細胞內的能量狀態變化很小，磷酸果糖激酶-1的活化程度也能變化極大
B. 磷酸果糖激酶-1（phosphofructokinase-1）和脂肪、酮體代謝
許多組織傾向以氧化脂肪酸（fatty acids）、酮體（ketone bodies）以獲得能量。但氧化脂肪酸和酮體會提高檸檬酸的濃度，因而抑制磷酸果糖激酶-1的活性，反而減少葡萄糖的糖解作用
C. 果糖-2﹐6-二磷酸（Fructose-2,6-bisphosphate）
a. 作用：活化phosphofructokinase-1，抑制Fructose-1,6-bisphosphatase 高濃度→促進糖解作用低濃度→促進生糖作用
b. Fructose-6-phosphate經phosphofructokinase-2催化後形成Fructose-2,6-bisphosphate→，再經Fructose-2,6-bisphosphatase水解成Fructose-6-phosphate

資料來源：rpi
c. PFK-2和FBPase-2 調控方式：位於同一個蛋白質上，不能同時活化，須藉由磷酸化（phosphorylation）來控制作用：磷酸化→FBPase-2會有活性、PFK-2失去活性→利糖解；不利升糖無磷酸化則反之
例如：此蛋白質平常皆處於去磷酸化，但是，當體內處於低血糖時→昇糖激素會和肝細胞上的受體結合→讓細胞內的cAMP濃度上升→因而活化PKA→PKA進而促進蛋白質的磷酸化→活化Fructose-2,6-bisphosphatase→使得Fructose-2,6-bisphosphate濃度下降，但Fructose-6-phosphate濃度上升→最後促進糖質新生，但抑制糖解

資料來源：捷爾諾波爾州醫科大學
d. 依照「酵素動力學」，對於定量的phosphofructokinase-1而言，當Fructose-2,6-bisphosphate（F2,6BP）存在時，其Km值（看橫軸）很小，代表其活性大；但是當F2,6BP不存在時，其Km值很大。如下右圖，對於定量的Fructose-1,6-bisphosphatase而言，當F2,6BP存在時，其Km值很大，但是當F2,6BP不存在時，其Km值很小。由此可知：F2,6BP可以降低酵素對受質的親和力，促進糖解作用